Products

Islet amyloid polypeptide (IAPP; ek bekend as amylin) is ferantwurdlik foar islet amyloid formaasje yn type 2 diabetes, en IAPP-induzearre toxicity wurdt leaud by te dragen oan it ferlies fan β-sel massa ferbûn mei de lette stadia fan type 2 diabetes.Islet amyloïde formaasje kin ek spylje in rol yn graft falen nei transplantaasje.IAPP wurdt produsearre as in prohormone, pro-eilân amyloïde polypeptide (proIAPP), en ferwurke yn 'e sekretorykorrels fan' e pankoatyske β-sellen.Foar in part ferwurke foarmen fan proIAPP wurde fûn yn amyloïde ôfsettings;meast opmerklik is in 48-residue tuskentiids, proIAPP(1-48), dy't de N-terminale pro-útwreiding omfettet, mar dy't goed ferwurke is op 'e C-terminus.Unfolsleine ferwurking kin in rol spylje yn 'e formaasje fan amyloïde eilân troch it befoarderjen fan ynteraksjes mei sulfateare proteoglycanen fan' e ekstrazellulêre matrix, dy't op syn beurt de formaasje fan amyloïde befoarderje.Wy litte sjen dat soer fuchsin (3-(1-(4-amino-3-methyl-5-sulfonatophenyl)-1-(4-amino-3-sulfonatophenyl)methylene)cyclohexa-1,4-dienesulfonzuur), in ienfâldige sulfonated triphenyl methyl derivative, is in krêftige ynhibitor fan amyloïde formaasje troch de proIAPP (1-48) intermediate.It mear komplisearre trifenylmetaan-derivative snelle griene FCF {etyl-[4-[[4-[etyl-[(3-sulfofenyl)methyl]amino]fenyl]-(4-hydroxy-2-sulfofenyl)methyliden]-1-cyclohexa -2,5-dienylidene]-[(3-sulfophenyl)methyl]azanium} inhibits ek amyloïdefoarming troch IAPP en it proIAPP-ferwurkingsintermediate.Beide ferbiningen ynhibearje de formaasje fan amyloïde troch mingden fan it proIAPP-intermediate en it model glycosaminoglycan heparan sulfate.Acid fuchsin inhibits ek glycosaminoglycan-bemiddele amyloïde formaasje troch folwoeksen IAPP.De mooglikheid om de formaasje fan amyloïde te ynhiberjen is net gewoan te tankjen oan 'e ferbiningen dy't sulfoneare wurde, om't de sulfoneare ynhibitor fan amyloïde-β, tramiprosat, gjin ynhibitor is fan amyloïdefoarming troch proIAPP (1-48).