In nij β-glucosidase-gen, bgl1G5, waard klone út Phialophora sp.G5 en mei súkses útdrukt yn Pichia pastoris.Sequence-analyze joech oan dat it gen bestiet út in 1,431-bp iepen lêsframe dat kodearret foar in proteïne fan 476 aminosoeren.De ôflaat aminosoersekwinsje fan bgl1G5 toande in hege identiteit fan 85% mei in karakterisearre β-glucosidase út Humicola grisea fan glycoside hydrolase famylje 1. Yn ferliking mei oare fungal tsjinhingers, Bgl1G5 toande ferlykbere optimale aktiviteit by pH 6.0 en 50 ° C en wie stabyl by pH 5,0-9,0.Boppedat toande Bgl1G5 goede thermostabiliteit by 50 ° C (6 h heale libben) en hegere spesifike aktiviteit (54.9 U mg-1).De Km- en Vmax-wearden foar p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside (pNPG) wiene respektivelik 0.33 mM en 103.1 μmol min-1 mg-1.De substraatspesifisiteitsassay liet sjen dat Bgl1G5 tige aktyf wie tsjin pNPG, swak op p-nitrophenyl β-D-cellobioside (pNPC) en p-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG), en hie gjin aktiviteit op cellobiose.
