Twa isomere bicyclo[4.1.0]heptane-analogen fan de glycosidase-ynhibitor galacto-validamine, (1R*,2S,3S,4S,5S,6S*)-5-amino-1-(hydroxymethyl)bicyclo[4.1.0]heptane -2,3,4-triol, binne synthesisearre yn 13 stappen fan 2,3,4,6-tetra-O-benzyl-D-galactose.De remmende aktiviteiten fan 'e twa konformaasjebeheinde aminen, en har oerienkommende acetamides, waarden mjitten tsjin kommersjele alfa-galactosidase-enzymen út kofjebean en E. coli.De aktiviteit fan 'e glycosylhydrolase-famylje GH27-enzyme (kofjebean) waard kompetitive ynhibeare troch de 1R,6S-amine (7), in binende ynteraksje dy't karakterisearre waard troch in K (i) wearde fan 0.541 microM.De GH36 E. coli alpha-galactosidase eksposearre in folle swakker binende ynteraksje mei de 1R,6S-amine (IC (50) = 80 microM).De diastereomere 1S,6R-amine (9) bûn swak oan beide galactosidases, (kofjebean, IC(50)= 286 mikroM) en (E. coli, IC(50)= 2.46 mM).
