L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Wite kristallen as kristallijn poeder
| Katalogusnûmer | XD90322 |
| Produkt Namme | L-Cystine |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulêre formule | C6H12N2O4S2 |
| Molekuul gewicht | 240,30 |
| Storage Details | Ambient |
| Harmonisearre tariefkoade | 29309013 |
Produkt Spesifikaasje
| Ferskining | Wite kristallen of kristallijn poeder |
| Assay | 99% |
| Klasse | USP32 |
| Spesifike rotaasje | -215° oant -225° |
| Swiere metalen | <0.0015% |
| AS | 1,5 ppm max |
| SO4 | 0.040% max |
| Fe | <0.003% |
| Ferlies op Drying | 0,20% max |
| Residual op Ignition | 0.10% max |
| Cl | 0.10% max |
De kristalstruktueren fan carboxypeptidase T (CpT) kompleksen mei phenylalanine en arginine substraat analogen - benzylsuccinic acid en (2-guanidinoethylmercapto) succinic acid - waarden bepaald troch de molekulêre ferfanging metoade by resolúsjes fan 1.57 Å en 1.62 Å te ferdúdlikjen de substrat spesifike profyl fan it enzym.De konservative Leu211- en Leu254-residuen (ek oanwêzich yn sawol carboxypeptidase A as carboxypeptidase B) waarden oantoand as strukturele determinanten foar erkenning fan hydrofobe substraten, wylst Asp263 wie foar erkenning fan posityf opladen substraten.Mutaasjes fan dizze determinanten feroarje it substraatprofyl: de CpT-fariant Leu211Gln krijt carboxypeptidase B-like eigenskippen, en de CpT-fariant Asp263Asn de carboxypeptidase A-like selektiviteit.De Pro248-Asp258-loop dy't ynteraksje mei Leu254 en Tyr255 waard oantoand ferantwurdlik te wêzen foar erkenning fan it C-terminale residu fan it substraat.Substraatbining op 'e S1'-subsite liedt ta de ligand-ôfhingjende ferskowing fan dizze lus, en Leu254-sideketenbeweging induceart de konformaasje-werarrangearring fan it Glu277-residu krúsjaal foar katalyse.Dit is in nij ynsjoch yn 'e substraatselektiviteit fan metallocarboxypeptidases dy't it belang oantoand fan ynteraksjes tusken de S1'-subsite en it katalytyske sintrum.
