Products

Ynfraread spektroskopy is brûkt om substraat-proteïne-ynteraksjes yn kaart te bringen: de konformaasjewizigingen fan it sarkoplasmyske retikulum Ca(2+)-ATPase by nukleotidebinding en ATPase-fosforylaasje waarden kontrolearre mei de substraat ATP- en ATP-analogen (2'-deoxy-ATP, 3) '-deoxy-ATP, en inosine 5'-trifosfaat), dy't waarden wizige by spesifike funksjonele groepen fan it substraat.Feroarings oan 'e 2'-OH, de 3'-OH, en de aminogroep fan adenine ferminderje de omfang fan bining-induzearre konformaasjeferoaring fan 'e ATPase, mei benammen sterke effekten dy't wurde waarnommen foar de lêste twa.Dit toant de strukturele gefoelichheid fan it nukleotide-ATPase-kompleks foar yndividuele ynteraksjes tusken nukleotide en ATPase.Alle ûndersochte groepen binne wichtich foar bining en ynteraksjes fan in bepaalde ligandgroep mei de ATPase binne ôfhinklik fan ynteraksjes fan oare ligandgroepen.Fosforylaasje fan 'e ATPase waard waarnommen foar ITP en 2'-deoxy-ATP, mar net foar 3'-deoxy-ATP.D'r is gjin direkte ferbining tusken de omfang fan konformaasjeferoaring by nukleotide-bining en de taryf fan fosforylaasje dy't sjen lit dat de folsleine omfang fan 'e ATP-induzearre konformaasjeferoaring net ferplicht is foar fosforylaasje.As waarnommen foar it nukleotide-ATPase-kompleks, hinget de konformaasje fan 'e earste phosphorylated ATPase-tusken E1PCa (2) ek ôf fan it nukleotide, wat oanjout dat ATPase-staten in minder unifoarme konformaasje hawwe as earder ferwachte.